Trypsin, MS geprüft ist speziell für den Verdau von Proteinen für nachfolgende MS-Analysen entwickelt, jede Charge wird im Rahmen der Qualitätskontrolle in einer massenspektrometrischen Analyse getestet. Die reduktive Methylierung der Lysinreste des Trypsins führt zu einem gegen Autolyse extrem stabilen Enzym. Es sind keine Chymotrypsinaktivitäten detektierbar. Die Spezifität wird durch den Abbau der oxidativen B-Kette des Insulins getestet. 

Endoproteinase Glu-C, rekombinant (V8) ist eine im In-Gel-Verdau und der Massenspektrometrie-Analyse verwendete Serinendoproteinase. Die Spezifität der Glu-C wird vorrangig durch den pH und die Zusammensetzung des Puffers bestimmt. Bei Verwendung eines Phosphatpuffers (pH 7,8) schneidet Glu-C an Glutamyl- und Aspartylbindungen. In einem Ammoniumbicarbonatpuffer (pH 7,8) werden bevorzugt Glutamylbindungen gespalten. Prolinreste an der Carboxy-Seite der Peptidbindung inhibieren die Spaltung. Wegen der hochspezifischen Peptidspaltung wird Glu-C in der Proteomforschung für Peptidmapping und Proteinsequenzierung eingesetzt.

Lysyl Endopeptidase^®, MS geprüft ist speziell für die Anwendung im In-Gel-Verdau und in der Massenspektrometrie-Analyse entwickelt, alleine oder in Kombination mit Trypsin. Lysyl Endopeptidase (LysC), ursprünglich isoliert aus einem Bodenbakterium und entdeckt von Masaki, et al., spaltet hoch spezifisch die Peptidbindungen an der Carboxy-terminalen Seite von Lysin- und S-Aminoethylcysteinresten. Das hohe Maß an Sequenzspezifität macht das Enzym geeignet zum Einsatz in Protein-Sequenzanalyse und Proteomforschung. Ein zusätzlicher Vorteil ist, dass das Enzym die komplette Aktivität nach Inkubation in 4 M Harnstoff oder einer 0,1 %-SDS-Lösung für bis zu 6 Stunden bei 30 °C behält.