TEV Protease, rekombinant
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Rekombinante TEV Protease ist eine hochspezifische Cysteinprotease aus dem
Tobacco Etch-Virus. Aufgrund der hohen Sequenzspezifität ist das Enzym sehr
gut für das Entfernen von Fusion-Tags von rekombinanten Proteinen nach der
Proteinaufreinigung geeignet. Das Enzym wurde genetisch modifiziert, um die
Aktivität und die Resistenz gegenüber Autolyse zu erhöhen. Es besteht aus der
katalytischen Domäne mit einem N-terminalen Polyhistidin-Tag.
Es
erkennt eine Sequenz von sieben Aminosäuren der allgemeinen Form
Glu-X-X-Gln-Gly/Ser, am häufigsten Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln-Gly, und es spaltet
zwischen Glutamin und Glycin oder Serin.
Mit Hilfe des Polyhistidin-Tags
am N-Terminus der Protease kann das Enzym nach der Reaktion einfach durch
Affinitäts-Chromatographie aus dem Reaktionsansatz entfernt werden.
Spezifische
Aktivität: 10 U/µl
Einheitendefinition: 1 µl spaltet >80 % von 50 µg Kontrollsubstrat in drei Stunden bei 30 °C.
HS: 35079090
Lagertemperatur: -15 °C to -25 °C